新的研究终于解释了为什么蜘蛛丝是如此令人难以置信的艰难

P蜘蛛网与所研究的域中的表面表示中的结合状态（红色/橙色，左上角的结构）一起显示蜘蛛网。氨基酸甲硫氨酸的侧链，其位于域的磁芯中，其中它们用于延长结构的域，以彩色棒突出显示。

沃尔茨堡大学的科学家发现，蜘蛛丝含有出色的蛋白质。通过使用氨基酸科学家迄今为止，它产生高粘合强度。

为什么卷筒纸蜘蛛的轻质丝线比大多数其他材料更加艰难？来自Würzburg的大学的科学家和Mainz联队找到了这个问题的答案。它们能够表明天然氨基酸蛋氨酸为蛋白质结构域提供可塑性，这是蜘蛛丝的组成型部分。这种可塑性基本上增加了近磷瘤之间的键合强度。科学家们在目前的自然通信问题上发表了他们的调查结果。

具有许多应用的奇妙材料

该研究由Hannes Neuweiler博士，一位讲师和团体领导者领导的Würzburg大学生物技术和生物物理系。他一直在研究蜘蛛丝蛋白多年 - 或更精确的它们的分子特性。“蜘蛛丝是本质上最难以置信的材料之一。“重量比高科技纤维（如Kevlar或Carbon）更强，”Neuweiler说。韧性和弹性的独特组合使其对工业极具吸引力。无论是在航空，纺织工业还是药物中，这种杰出材料的潜在应用都很多。

虽然合成蜘蛛丝已在工业规模上生产并用于各种产品，但它尚未能够模仿自然蓝图的优异机械性能。Würzburg的研究人员的最新发现可能有助于消除缺点。

被低估的氨基酸

“我们已经发现了网蜘蛛利用特定的氨基酸，称为蛋氨酸，以先前未知的方式紧密地连接丝蛋白，”Neuweiler概述了研究的中心结果。在背景上：所有生命都基于蛋白质。自然绘制有限的20种不同氨基酸，以建立所有蛋白质，其批判性地参与生物体的每项任务。在作为氨基酸的线性链合成之后，大多数蛋白质折叠成高度有序的三维结构。

基于其侧链的性质，可以大致地将天然氨基酸大致占地。所谓的疏水性侧链在水中具有低溶解度。它们通常位于蛋白质的核心并稳定折叠状态。亲水或水溶性，侧链倾向于在蛋白质的表面上，它们负责几乎无限的各种功能。甲硫氨酸属于疏水氨基酸组。但大多数蛋白质都很罕见。“迄今为止，分子生物学家和蛋白质科学家对该氨基酸几乎没有注意。在蛋白质中，蛋氨酸的侧链被认为具有很小的功能性重要性，“Neuweiler说。

函数的大量改善

此视图可能会更改。与其他19天然氨基酸的侧链相比，已知甲硫氨酸的侧链特别柔性。Neuweiler及其团队现在能够表明蜘蛛通过将大量蛋氨酸放入丝蛋白的氨基末端域的核心中来利用这一性质。这里，氨基酸转移它对域的整个结构的灵活性，这使得它延展性。

蛋白质传统上被视为刚体。然而，最近的研究突出了蛋白质动力学的重要性。“就像一个可模糊的钥匙一样适应锁的形状，丝蛋白的结构域改变了它们的形状，以彼此紧密连接，”Neuweiler描述了该过程。该效果基本上提高了终端结构域之间的粘合强度。蛋白质的疏水核中的蛋氨酸粘合结构，可以显着改善功能。

从基础研究到应用科学

Hannes Neuweiler博士及其同事正在实验室表演基础研究。科学家说：“我们的工作旨在为了解蛋白质结构，动态和功能之间的关系来实现基本贡献。与此同时，他希望这些新发现在新蛋白质的设计和开发领域以及物质科学的影响。

他认为，随着卷筒纸蜘蛛做的，可以想到将蛋氨酸掺入蛋白质的核心中，以便改善其功能或甚至创造新功能。在尼古威尔的意见中，物质科学可能会从丝蛋白中的蛋氨酸驱动蜘蛛丝的紧密相互作用中受益。通过人工改性丝蛋白结构域的甲硫氨酸含量，可以控制合成材料的机械性能。

下一步

Neuweiler和他的团队正计划对其他蜘蛛种类和丝囊的丝蛋白蛋氨酸的影响进行比较研究。此外，他们希望将蛋氨酸纳入来自其他生物的蛋白质中，以改变和可能改善其功能。

参考：“蛋白质疏水核心的蛋氨酸驱动蜘蛛丝组件所需的紧密相互作用”通过Julia C. Heiby，Benedikt Goretzki，Christopher M.Jownson，Ute A. Hellmich和Hannes Neuweiler，2019年9月26日，Nature Communications.Doi：
10.1038 / s41467-019-12365-5